La FAQ ( questions/réponses ) | La Fed’ : Fédération des tutorats santé ( PACES ) de l’Université Montpellier 1 ( UM1 )

Pour ta première question, je pense que ce lien t’aidera, j’avais expliqué en détail la chromato ionique: /faq-afficher-1616.html.

Pour la chromato d’exclusion on va séparer les molécules en fonction de la TAILLE et de la FORME et donc de la MASSE. En fait tu mets un GEL DE FILTRATION avec des BILLES possédant des PORES assez petits.

Les grosses molécules ou les molécules qui ont pas la bonne forme vont pas pouvoir passer dans les pores donc vont mettre MOINS DE TEMPS à passer donc seront éluées(filtrées) EN PREMIER car elles passeront par la volume MORT(hors des billes) et pas par le volume des billes.

Les plus petites molécules vont passer dans les pores et vont donc mettre + de temps parce que la membrane des pores les freine donc elles seront éluées après! Conclusion plus le volume d’élution sera grand (c’est à dire plus on met de temps à récupérer la protéine) plus la protéine sera petite.

Pour ta 3eme question oui c’est ça qu’il faut faire (sauf que t’as écrit le poids moyen d un peptide est de 110 alors que c’est le poids moyen d’un acide aminé). Attention cependant si on te donne les poids des atomes, tu dois calculer le poids EXACT des acides aminés et ENLEVER le poids des H2O. Si on te donne pas le poids des atomes tu fais avec 110 et t’enlèves pas les H2O, comme tu l’as fait ici.

Voilà^^

Médéric MICHEL, tuteur qualifié en UE1-TIG