Saluuut,

Alors on reprend tout ça doucement 🙂

Sur une enzyme E de type allostérique, tu as deux types de sites :

> Un site principal pour un ligand principal (que l’on notera S) c’est notamment ton site actif ;

> Un site secondaire pour une autre molécule de ligand (dit secondaire) qui peut être identique ou bien de nature différente à ton ligand principal

Si on développe :

– Si ton ligand secondaire est de même nature que le ligand principal, c’est un effecteur homotrope

– Si ton ligand secondaire est de nature différente que ton ligand principal, c’est un effecteur hétérotrope

Ceci étant dit (lis doucement :-P),

– Si tu considères deux ligands de même nature (donc homotropes), on parlera d’effet homotrope positif si la fixation de ton premier ligand homotrope (dans l’un des sites) facilite la fixation de ton deuxième ligand homotrope dans l’autre site. Si ce n’est pas le cas, on parlera l’effet homotrope négatif.

– Si tu considères deux ligands de nature différentes pour les deux sites (donc l’un principal et l’autre secondaire, ils sont différents retiens ça !), tu auras un effet hétérotrope positif si la fixation du ligand dans le site hétérotrope favorise celle du ligand principal dans le site principal. A l’inverse on parlera d’effet hétérotrope négatif

J’espère ne pas t’avoir perdu 😛

Maintenant…

Comme tu le vois sur le schéma:

– Un effecteur hétérotrope négatif stabilise la forme T, celle qui empêche le ligand principal de se fixer ;

– Un effecteur hétérotrope positif stabilise la forme R, celle qui favorise la fixation du ligand principal dans son site

Enfin, tu as bien raison, on parlera de coopérativité positive dans le cas d’un effet homotrope positif

FIOUUUUUU Sieso sieso siesooooo !!! j’espère t’avoir éclairci les idées 😀

Alexandre TROUILLARD

Tuteur en UE1 Biochimie Structurale & Métabolique – UFR Pharmacie