Je vais essayer de te répondre correctement même si tes questions sont un peu vastes et que c’est difficile de te faire un cours ici
L’ordre d’une réaction détermine ce dont dépend sa vitesse :
Vitesse d’ordre 0 : vitesse constante → mol.L-1.s-1
Vitesse d’ordre 1 : dépend de la [prot.] → s-1
Vitesse d’ordre 2 : dépend de la [prot.] et de la [ligand] → L.mol-1.s-1
Ce qu’il faut savoir c’est que :
k-1 : vitesse de dissociation → ordre 1
k1 : vitesse d’association → ordre 2
k2 : vitesse / activité moléculaire → ordre 1
Alors oui… et non ^^. Dans l’idée c’est la même chose (rapport des constantes de vitesses) MAIS comme pour les réactions enzymatiques il y a une constante en plus (k2 : temps de transformation du substrat), au final c’est pas la même chose.
Kd (qui représente K lorsqu’on est dans un cas michaelien) = k-1 / k1
Km = [k-1 + k2] / k1
Sauf que Mr Sieso considère qu’on peut négliger k2, ce qui fait bien de Km le « Kd des enzymes ».
(Mais on ne peut faire ce raccourcit qu’une fois que l’on a bien compris d’où ça venait )
C’est une conformation possible d’une protéine (une simple représentation afin d’essayer d’expliquer les phénomènes observés).
Forme T (tendue) : configuration spatiale d’un site de la protéine sans ligand → faible affinité pour le ligand
(eh oui c’est paradoxal, sans ligand la protéine a moins d’affinité pour les ligands que lorsqu’elle en a !)
Forme R (repliée) : configuration spatiale de la protéine avec le ligand → grande affinité pour le ligand
Je pense avoir fais le tour
Bon courage et ne relâche rien sur l’enzymo !
Maxime Maurey
Tuteur stagiaire en UE1 (TSN)