Bonsoir, c’est le genre de questions qui peuvent être bien à aller poser en séances de QR parce que c’est un peu long ici 😉
Ça va te paraitre dingue mais… quand il y a une combustion ! xD
Sans blague c’est exactement ça : si l’équation te sert à trouver quelque chose de demandé directement ou non alors tu peux l’utiliser.
La thermo c’est du bidouillage !
Le QCM 6 de la séance de thermo est un très bon exemple pour répondre à ta question.
Rappel : une combustion est sous la forme O2 + x -> CO2 (+ H2O)
Rq : le H20 est entre parenthèses car il n’est pas obligatoirement présent, contrairement au CO2 et à l’O2.
Ca dépend de ce qui t’es donné dans l’énoncé ! Regarde tes données et normalement ça devrait t’orienter sur l’état de l’eau.
Pour illuster ma réponse, regarde encore une fois le QCM 6 de la séance de thermo : on voit que l’enthalpie de formation est donnée pour l’eau liquide, donc même si l’état n’était pas important pour répondre ici, c’est de l’eau liquide que l’on obtenait (c’est d’ailleurs, pour moi, l’état de H2O pour les combustions).
Après je t’avoue que c’est toujours possible que dans un exercice il y ait une ambiguïté à propos de ça à cause d’un oubli, mais je pense que c’est le concours qui t’intéresse, et là ce ne sera pas fait à la légère (ou l’item sera annulé )
Cf. le cours : un atome qui peut recevoir un doublet d’e- car il a une OA vide (que les bases de Lewis apportent).
Rq : je viens de vérifier dans le cours, c’est bien présent diapo 55 et 90. Je t’avoue que Mr Badia était plus clair sur ces notions avant, là il a enlevé les définitions mais en parle quand même…
Dans le doute, c’est pas grand chose à retenir
Allostérie : la fixation du ligand influe sur la fixation des autres ligands (il faut une prot. ayant plusieurs sites)
Effecteur hétérotrope : se fixe sur un site différent du ligand principal (peut être positif ou négatif = activateur ou inhibiteur allostérique)
Si on enlève les effecteurs hétérotrope, on considère qu’il n’y a pas de fixation sur d’autres sites que le principal, donc pas d’interaction possible entre sites, donc qu’il n’y a tout simplement pas d’allostérie.
Et si il n’y a pas d’allostérie le phénomène est michaelien.
Rq : les « en règle générale » et « peut » évitent tout chipotage , mais je suis moi même un peu gêné de l’item, qui doit être plus subtil que ça je pense. Du coup je serai curieux de savoir ce qu a été dit dans la correction.
Et bien bonne question
L’année dernière Mr Sieso abordait dans son cours la cinétique aléatoire donc je ne saurai pas vraiment être plus précis que ce qu’il a dit lui même cette année.
En gros c’est juste le cas d’une enzyme qui peut avoir deux ligands différents (donc faire deux actions différentes) sur un même site : ses transformations se font alternativement (ping-pong quoi )
Tout d’abord elle transforme un substrat en produit, avec l’aide d’un certain coenzyme.
Le produit est libéré mais au passage l’enzyme a été modifiée. Sa nouvelle forme lui permet de prendre en charge un autre ligand, qu’elle va transformer à l’aide d’un autre coenzyme.
Le deuxième produit est libéré et l’enzyme s’est retransformée dans sa conformation initiale : elle peut à nouveau prendre en charge notre premier substrat, etc
ATTENTION c’est ce que je comprend vite fait en lisant les quelques diapos du cours qui en parlent, je n’ai pas de recul sur ces notions donc il y a sans doute des subtilités qui m’échappent.
J’ai essayé de bien te répondre, mais je pense que ça aurait été moins galère si tu étais allé voir directement tes tuteurs (et sans doute plus clair pour toi).
Lâche rien !
Maxime Maurey
Tuteur stagiaire en UE1 (TSN)