Salut!

t’inquiètes pas, la FAQ c’est fait pour ça

J’essaie de tout te ré-expliquer en répondant à tes problèmes:

En condition dénaturante:

On casse les liaisons faibles.
Lesmonomèresde la protéines sont donc séparés les uns des autres.

Quand on voit une barre sur l’électrophorèse, ça veut dire qu’on a un ou plusieurs monomère(s) pesant le même poids moléculaire (monomères identiques du coup).

Si on voit deux barres sur l’électrophorèse, ça veut dire qu’on a deux types de monomères, mais on n’a toujours pas d’information sur le nombre de chacun des monomères. On sait juste qu’il y en a au moins un pour chaque barre sur l’électrophorèse.

Du coup, une simple électrophorèse en conditions dénaturante permet pas de dire si on a plusieurs monomères (donc une structure quaternaire). Mais si on a le PM de la protéine, on pourra dire combien sont les monomères. par exemple, une protéine de 160 kDa avec une seule barre en condition dénaturante à 80kDa, ça veut dire qu’on a deux monomères de 80kDa pour former notre protéine, et donc une structure quaternaire !

En condition dénaturante ET avec un agent réducteur

On a cassé les liaisons faibles (avec l’agent dénaturant).
On a aussi cassé les ponts disulfures (avec l’agent réducteur).

On a donc toutes les chaînes polypeptidiques constitutives de notre protéine, qui sont séparées les unes des autres.

Si on voit une barre sur l’électrophorèse, ça veut dire qu’on a une ou plusieurs chaîne(s) pesant le même poids moléculaire.

Si on voit deux barres sur l’électrophorèse, ça veut dire qu’on a deux types de chaînes, mais on n’a toujours pas d’information sur le nombre de chacune des chaînes. On sait juste qu’il y en a au moins un pour chaque barre sur l’électrophorèse.

voilà