Bonjour

C’est juste le cas d’une enzyme qui peut avoir deux ligands différents (donc faire deux actions différentes) sur un même site : ses transformations se font alternativement (ping-pong quoi…)

Tout d’abord elle transforme un substrat A en produit, avec l’aide d’un certain coenzyme.
Le produit est libéré mais au passage l’enzyme a été modifiée. Sa nouvelle forme lui permet de prendre en charge un autre substrat B, qu’elle va transformer à l’aide d’un autre coenzyme.
Le deuxième produit est libéré et l’enzyme s’est retransformée dans sa conformation initiale : elle peut à nouveau prendre en charge notre premier substrat, etc

Ce qu’il faut retenir pour un exercice calculatoire :
1 / v = 1 / Vm ( 1 + Ka / A + Kb / B )

• Ce qui nous donne le graphique montré en cours
• Rq : quand on introduit A en excès (conditions saturantes) on supprime le terme Ka / A (idem pour B et Kb / B)
• Ka et Kb sont les constantes d’affinité de l’enzyme pour les ligands A et B

Ensuite si tu veux des précisions sur ALAT et ASAT j’en ai déjà parlé dans un autre topic donc je te fais un copier / coller qui coute rien

ALAT (ALanine Amino-Transferase) et ASAT (ASpartate Amino-Transferase) sont des aminotransferases.

Elles permettent de réaliser les transaminations soit l’obtention de glutamate à partir d’alanine ou d’aspartate (avec ajout d’α cétoglutarate et « rejet » de pyruvate).
Et ce à l’aide de cofacteurs comme le phosphate de pyridoxal.

L’intérêt médical de ces enzymes est qu’on peut les doser dans le sang :
↑ ALAT = lésion hépatique
↑ ASAT = lésion musculaire (cardiaque ++)

Car elles sont présentes dans tous les tissus mais leur présence dans le sang à une concentration élevée est souvent liées à des maladies hépatiques ou cardiaques.

Rq : ces enzymes sont vues (et sont à connaître) dans le cours des protides (ce que je viens de t’expliquer est d’ailleurs tiré de ce cours)

Bon courage !

Maxime Maurey
Tuteur stagiaire en UE1 (TSN)