La FAQ ( questions/réponses ) | La Fed’ : Fédération des tutorats santé ( PACES ) de l’Université Montpellier 1 ( UM1 )

Bonjour,

Tout d’abord, je tiens à te dire que tes questions sont particulièrement pertinentes et cela montre tout ton intérêt pour les cours qui vous sont faits 🙂 Néanmoins je t’avertis d’une chose : il faut rester dans les concepts qui sont présentés en cours ! La Biochimie est une discipline complexe et les notions qui vous sont présentées en cours sont épurées pour faciliter votre compréhension. Pour le concours, limite toi à retenir ce que les professeurs vous demandent 🙂


Pour autant, je vais quand même répondre à tes questions :

1) La RMN est une méthode qui permet de prédire les structures 3aire, mais on peut dans certains cas déterminer la structure quaternaire de protéines solubles mais ça n’est pas une méthode applicable pour tous les types de protéines, c’est pourquoi on préfèrera utiliser les méthodes électrophorétiques pour déterminer le nombre de monomères (comme ce qui est fait en cours, TD, tuto). Donc la RMN pour la structure 4naire dans le cadre de la PACES tu oublies 😛

2 ) Les peptidases/protéases coupent les chaînes au niveau des liaisons peptidiques selon deux localisations :

– Activité exopeptidase en bout de chaîne: aminopeptidases, carboxypeptidases

– Activité carboxypeptidase à l’intérieur des chaînes.

La plupart des peptidases/protéases ont une spécificité d’action car elles coupent les protéines à des positions très précises qui dépendent de la nature des chaînes latérales des acides aminés qui entourent le site de coupure. C’est le cas de la trypsine et de la chymotrypsine, qui sont les exemples princeps de protéases sélectives.

Dans certains cas cette spécificité est faible, les protéases cliveront la liaison peptidique sans spécificité de reconnaissance des acides aminés qui entourent le site de coupure. C’est le cas des exo- et endopeptidases qui coupent les chaînes au niveau des liaisons peptidiques mais ne cherchent pas un motif protéique spécifique, cas également des métalloprotéases de la matrice extracellulaire, des cathepsines, etc…

Du coup, tiens toi à ce que Sylvain Lehmann vous a donné comme exemple de protéases et respecte à la lettre leur spécificité d’action 🙂 pour une raison simple : dans ta question tu cherches le lien que peut avoir l’action de la trypsine sur le collagène (hydroxylysine), c’est ça en gros ? Le métabolisme du collagène est particulier, ce sont des mécanismes enzymatiques spécifiques qui le prennent en charge, tu verras ça en Biochimie clinique plus tard dans tes études. So, trypsine sur du collagène dans le cadre de la PACES, tu oublies aussi 😛

3) L’hydroxylation peut se faire sur plusieurs acides aminés dont la proline et la lysine. C’est pour ça qu’il te dit qu’il existe plusieurs types de résidus hydroxylés. Il vous présente la proline et la lysine car c’est ceux que l’on retrouve dans le collagène, mais tu peux aussi avoir des hydroxylations d’aspartate et de tyrosine comme tu l’as remarqué.

Retiens simplement que l’hydroxylation est une modification post-traductionnelle qui peut se faire sur plusieurs acides aminés.

J’espère avoir répondu à tes questions.

Une chose est sûre : c’est cool que tu t’intéresses à la Biochimie mais fais attention de ne pas te poser trop de questions, on a vite fait de dépasser le cadre du cours où les notions sont plus complexes que ce qui est présenté en cours 🙂

Bonne continuation

Alexandre Trouillard

Tuteur Qualifié – UFR Pharmacie