La FAQ ( questions/réponses ) | La Fed’ : Fédération des tutorats santé ( PACES ) de l’Université Montpellier 1 ( UM1 )

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Bonjour,

1) Oui on peut avoir un effecteur homotrope négatif, et c’est ce même effet qui est appelé coopérativité négative avec n<1. En effet, quand tu fais ton graphe de Hill tu exprimes la saturation de la protéine Y en fonction de ta concentration en ligand principal. Après linéarisation c’est pareil, c’est toujours en fonction de ton ligand principal, du coup le nombre de Hill te renseigne sur la coopérativité de tes ligands principaux entre eux. Le terme de coopérativité est assez souvent employé pour désigner l’allostérie de façon générale, et c’est l’amalgame à ne pas faire :

COOPÉRATIVITÉpositive / négativedésigne l’interaction des sitesHOMOTROPESentre eux

– Coopérativité positive = effet homotrope positif = n>1

– Coopérativité négative = effet homotrope négatif = 0

ALLOSTÉRIE PURE désigne les effets HÉTÉROTROPES exercés par les ligands hétérotropes sur la conformation des sites accueillant le ligand principal (sites homotropes).

2) Un effet hétérotrope négatif signifie qu’après liaison d’un ligand hétérotrope sur son site allostérique, ce ligand hétérotrope entraîne une baisse d’affinité pour le ligand principal dans le site homotrope contrôlé. Or la coopérativité ne renseigne que sur l’interaction des ligands homotropes entre eux ! On ne peut pas mélanger les deux.

Si tu veux parler de l’interaction des ligands homotropes entre eux, et entre eux seulement, tu parleras soit de coopérativité +/- soit d’effet homotrope +/- (au choix dans les appellations). En revanche, quand tu parles de l’interaction entre un ligand hétérotrope sur un site homotrope, on ne parle plus de coopérativité mais simplement du terme effet hétérotrope +/-.

3) Toujours pareil, on parle d’activateur/inhibiteur allostérique pour les effecteurs hétérotropes car ils se fixent sur un site d’une autre nature que les sites homotropes. C’est pour ça qu’ils sont dits allostériques. Les ligands homotropes n’entraînent que des effets de coopérativité +/-, on ne les appellera pas activateur/inhibiteurs allostérique.

4) La protéine retrouve un comportement michaelien c’est vrai, si c’est le cas cela signifie que son nombre de Hill redevient égal à 1, d’où tes formules qui passent en exposant 1. Donc la question on continue ou pas, et bien c’est les mêmes qu’avant la transition allostérique, mais en mettant n=1 tu retombes sur des formules michaeliennes 🙂

5) Vrai, et inversement 🙂

Pour plus t’aider sur ces interprétations de l’allostérie, tu as sur la page de l’UE1, en bas de page un espace Enzymologie où tu as deux fiches (fiche 1 et fiche 2), et un fichier appelé Planches d’illustration. Dans ce fichier tu as toute une planche consacrée aux effets homo/hétérotropes +/- et leur signification illustrée. Tu peux t’y référer (je dis ça c’est moi qui ait fait ces planches lol)

En espérant avoir répondu à tes questions,

Je reste à ta disposition

Bonne continuation

Alexandre Trouillard

Tuteur Qualifié – UFR Pharmacie