Hello Blandine !

1/ Lipides

– Myo inositol = méso inositol, c’est la même chose. Dans la séance c’est bien corrigé VRAI il n’y a pas d’erreurs, tu as dû louper quelque chose..

– LTB4 est un produit d’hydrolyse du LTA4. Le LTA4 est purement lipidique et dérive de l’acide arachidonique. LTA4 et LTB4 sont tous les deux totalement lipidiques.

2/ Glucides

– Saccharose dextrogyre ou lévogyre on s’en fiche 🙂 c’est pas important.

– La réaction des aldoses à l’iode fonctionne de la même manière que la réaction à la liqueur de Fehling puisque dans les deux cas la fonction aldéhyde exerce un pouvoir réducteur sur un métal (Cu++, I2)pour donner un acide aldonique. La seule différence est que la réaction à la liqueur de Fehling forme un produit coloré qui te permet de visualiser la présence d’aldoses dans des tubes à essais.

– Le dosage par la méthode de l’hexokinase – G6PDH se fait avec du NAD+. Tu as raison le cofacteur naturel dans la cellule de la G6PDH est bien le NADP+, mais le dosage se fait avec un kit de laboratoire qui contient du NAD+, l’affinité de ce cofacteur pour l’enzyme étant la même que celle du NADP+ (un phosphate en plus ou en moins ça change pas grand chose) et les deux cofacteurs sous forme réduite (NADPH, NADH) absorbent tous les deux à 340 nm. Donc retiens que la méthode de dosage utilise du NADH, c’est un kit de laboratoire.

3/ Enzymologie

– Le THF intervient dans la construction du noyau purine, partie du cours que Sophie Mary ne vous a pas détaillé. C’est le formyl-THF (fraction aldéhyde branchée sur le THF). Ce formyl-THF intervient à deux reprises pour donner deux atomes de carbone au cycle purine en construction.

– Acétylcholinestérase : deux mécanismes d’inhibitions : l’un irréversible avec injection d’organophosphorés (gaz de combat), l’autre par excès d’acétylcholine. Simplement car l’acétylcholinestérase a deux sites de réaction, un site anionique et un site estérasique. L’organophosphoré se lie dans l’un des deux sites et le bloque, cela dénature l’enzyme qui est rendue non fonctionnelle.

Dans l’inhibition par excès de substrat, c’est plus difficile à expliquer par écrit : pour être hydrolysée, l’acétylcholine doit se fixer sur l’enzyme en positionnant des groupes chimiques dans chacun des deux sites en même temps ! En excès d’acétylcholine, chacun des sites va recevoir une molécule d’acétycholine qui va faire office de simple bouchon. Une molécule dans chaque site, du coup ça fait deux molécules sur l’enzyme qui ne peut donc rien faire… Tu m’as suivi ?

– Enfin NO synthase = synthèse de NO qui va agir comme vasodilatateur de l’endothélium. L’enzyme utilise de l’arginine comme substrat, du NADPH comme coenzyme, et elle forme de la citrulline et du NO. C’est tout 🙂

J’espère ne pas t’avoir perdu dans mes explications

Bonne continuation !

Alexandre Trouillard

Tuteur Qualifié – UFR Pharmacie