Hello,

Comme c’est moi qui ait répondu la dernière fois, je te réponds à nouveau cette fois ci

1)Tu as bien compris, il met en évidence les effets homotropes entre les ligands principaux puisque ton graphe de Hill te renseigne sur la variation de la coopérativité (nH) en fonction de la concentration en ligand principal seulement (on ne voit nul part une quelconque allusion aux effecteurs hétérotropes)

2) Les graphes sigmoïdaux sont caractéristiques des protéines allostériques. Ces mêmes protéines qui ont une variation de leur affinité en fonction de la concentration de leur ligand principal notamment.

3) Sieso dit qu’une protéine allostérique retrouve un comportement michaelien pour des concentrations en ligand principal au délà du L0.5. Si jamais tu as un effecteur hétérotrope qui vient se surajouter cela peut amener à une réflexion diffénte. Mais pour faire simple, tu remarqueras que Hill ne nous renseigne dans toutes les diapos que sur le comportement de la protéine allostérique en fonction de la variation de la concentration en ligand principal. La seule chose que tu peux déduire par Hill c’est l’affinité préférentielle de la protéine pour son ligand principal en fonction de sa concentration dans le milieu, c’est tout.

4) On parle d’allostérie en général pour caractériser les phénomènes ayant lieu avec les protéines allostériques. C’est un raccourci de français. Dans le grand phénomène qu’est l’ALLOSTÉRIE on distingue les phénomènes coopératifs proprement dit (homotropes) et les phénomènes qu’on a qualifié de purement allostériques (hétérotropes). Mais le terme d’allostérie, par abus de langage, désigne un peu tout puisque dans les deux cas (effets homotropes ou hétérotropes), le phénomène d’allostérie implique une interaction entre plusieurs sites. Du coup il ne faut absolument pas avoir le terme allostérie dans un sens restrictif, ce sont des concepts qui sont étroitement intriqués, d’où le regroupement de tout ça sous le terme général d’Allostérie.

5) Oui on peut.

6) Base de Schiff et fonction aldimine c’est pareil. L’un est l’appellation communément utilisée (Schiff), l’autre l’appellation purement chimique. Par contre je ne comprends pas trop le reste de ta question. La fonction aldimine est d’abord interne puisque la liaison enzyme-PALP se fait par une base de Schiff…puis quand l’AA arrive, la liaison base de Schiff se fait entre l’AA et le PALP, d’où le terme de fonction aldimine externe, car non reliée directement à l’enzyme

7) Grosse confusion ! Les ordres 0 et 1 de réaction donnés sur le graphe hyperbolique de Michaelis et Menten sont les ordres généraux de TOUTE la réaction enzymatique, c’est à dire l’équilibre établie entre les réactions d’association et dissociation du complexe ES (k1, k-1 et k2). Chacune de ces réactions prises séparément ont un ordre de réaction bien défini : ordre 2 pour la réaction d’association du complexe ES (k1) et ordre 1 pour la dissociation du complexe ES (k-1 et k2). Mais ce qui est représenté sur la graphe de Michaelis c’est la réaction enzymatique générale, c’est à dire l’équilibre qui s’établit entre toutes ces réactions qui ont lieu en même temps et qui, macroscopiquement, se compenseront entre elles pour donner une réaction d’ordre 1 pour de faibles concentrations en S, et une réaction d’ordre 0 pour de fortes concentrations en S.

Donc attention, quand on te parle des ordres de réaction, sache bien à quel niveau tu te situes : Est-ce qu’on te parle des réactions d’association/dissociation de l’équilibre E + S donne ES, ou bien parle-t-on de l’interprétation du graphe de Michaelis…

8) J’ai déjà eu cette question, mais je ne sais pas quoi te répondre car dans cet item tout est vrai, je ne vois pas où peut se situer le piège

En espérant avoir répondu à tes questions

Bonnes révisions

Alexandre Trouillard

Tuteur Qualifié – UFR Pharmacie